研究指稱武漢肺炎易於人傳人原因:刺突蛋白比SARS強10倍

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德克薩斯州麥克萊倫的研究小組的實驗證明,新冠病毒刺突蛋白與人細胞上的受體(血管緊張素轉換酶2(ACE2))結合的強度至少比SARS病毒中的刺突蛋白強十倍;西雅圖華盛頓大學的結構病毒學家韋斯勒的團隊也發現了這一點,這說明:該受體是疫苗或療法的另一個潛在標靶。

有關新冠肺炎(COVID-19,下稱武漢肺炎)的研究近期相當多,科學期刊《nature》上發表一篇重要報告,對新型冠狀病毒的傳染原因進行的各項研究,該病毒表面上的一種蛋白質,可以解釋為什麼它容易感染人類細胞。

學者:了解病毒傳播機制,才能佈署未來

其他小組正在研究新的冠狀病毒進入人體組織的門道——細胞膜上的受體。細胞受體和病毒蛋白都為藥物阻斷病原體提供了潛在的標靶,但研究人員表示,現在還為時過早。

「理解病毒傳播的關鍵是其遏制和未來的預防。」西雅圖華盛頓大學的結構病毒學家大衛˙韋斯勒(David Veesler),於2月20日把他團隊對病毒蛋白的發現上傳到生物醫學預印本伺服器bioRxiv上。

這種新病毒的傳播比引起嚴重急性呼吸系統綜合症或SARS的傳播要容易得多,而且感染的人數是感染SARS人數的十倍以上。

弗林蛋白酶 造就病毒能攻擊多個器官

為了感染細胞,冠狀病毒使用結合細胞膜的「尖峰」蛋白,該過程被特定的細胞酶啟動。對新冠病毒的基因組分析表明,它的刺突蛋白不同于近親,並暗示該蛋白上有一個被稱為弗林蛋白酶的宿主細胞酶啟動的位點。

華中科技大學的結構生物學家李華說,這很重要,因為弗林蛋白酶存在於許多人體組織中,包括肺,肝和小腸,也說明:該病毒具有攻擊多個器官的潛力。爆發地點在中國武漢。李華還說,這一發現可以解釋一些在人的冠狀病毒,如肝功能衰竭觀察到的症狀。他也共同撰寫了預印本伺服器ChinaXiv上2月23日的發佈病毒的遺傳分析說。他說,SARS和其他與新病毒屬相同的冠狀病毒沒有弗林蛋白酶啟動位點。

紐約州伊薩卡市康奈爾大學的病毒學家加里·惠特克(Gary Whittaker)說,弗林蛋白酶啟動位元點「將病毒設置為與SARS完全不同,並可能影響病毒的穩定性並因此影響傳播」。他的研究小組在2月18日又在bioRxiv上發表了另一篇有關冠狀病毒的刺突蛋白的研究。

其他幾個小組還確定了啟動位元點,可能使病毒能夠在人與人之間有效傳播。他們指出,這些位置也存在於其他易於在人與人之間傳播的病毒中,包括嚴重的流感病毒株。在這些病毒上,啟動位元點在稱為血凝素的蛋白質上,而不是在刺突蛋白上。

但是一些研究人員對於誇大啟動位點在説明冠狀病毒更容易傳播方面的作用持謹慎態度。其他科學家將流感病毒上的弗林蛋白酶啟動位點與新型冠狀病毒上的弗林蛋白酶啟動位點進行比較。澳大利亞悉尼新南威爾士大學的病毒學家彼得·懷特(Peter White)說,流感病毒表面的血凝素蛋白與冠狀病毒中的刺突蛋白不相似,或不相關。

1918年的西班牙流感 病毒沒有弗林蛋白酶啟動位點

伊利諾大學芝加哥分校的病毒學家李俊榮說,造成最致命的大流行的流感病毒(1918年西班牙流感大流行)甚至沒有弗林蛋白酶啟動位點。

惠特克說,需要在細胞或動物模型中進行研究以測試啟動位點的功能。他認為冠狀病毒是無法預測的,過去的假設常常被證明是錯誤的。團隊目前正在測試去除或修飾該位點如何影響刺突蛋白的功能。

最終目標

李俊榮的團隊還正在研究可能會阻止弗林蛋白酶的分子,可以將其作為可能的治療方法進行研究。但是疫情造成進展緩慢,李俊榮是目前唯一能夠訪問其團隊實驗室的成員。

德克薩斯州麥克萊倫的研究小組發現了另一種特徵,可以解釋為什麼新的冠狀病毒如此成功地感染人類細胞。他們的實驗表明,刺突蛋白與人細胞上的受體(稱為血管緊張素轉換酶2(ACE2))結合的強度至少比SARS病毒中的刺突蛋白強十倍。韋斯勒的團隊也發現了這一點,這表明該受體是疫苗或療法的另一個潛在標靶。例如,一種阻斷受體的藥物可能會使冠狀病毒更難進入細胞。

                                   

生醫編輯群 Liao

作者

生醫編輯群 Liao

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